...1ml 10% NaCl溶液，摇匀，静置5min后测各管。根据胶体金颗粒的大小，OD在520～580nm之间测定，以OD值为纵坐标，蛋白质用量为横坐标作一曲线，取曲线最先与横轴相接近的那一点处的蛋白质用量为最适稳定量。图5.2中10nm的胶体金溶液中蛋白质的最适稳定量为45μg/ml。 图5-2 蛋白最适稳定量示意图 （2）目测法：以目测法确定胶体金与待标记...
...必须彻底除盐。一般将蛋白质置入透析袋中然后直接放入双蒸水或极低浓度的盐水（0.005mol/l NaCl , pH7.0）透析。 （2）去除蛋白质中的沉淀：长期低温保存的蛋白质或4 ℃ 较长时间保存的抗体，特别是在浓度高于2mg/ml的情况下，很容易形成聚合物，聚合物对标记过程及免疫金探针的稳定性有一定影响，因此，标记之前须离心以除去这些聚合物。一般以100...
...u++与蛋白质在碱性溶液中形成络合物，然后这个络合物还原磷钼磷-磷钨酸试剂（福林-酚试剂），结果得到深蓝色物。此法比双缩脲法灵敏得多，适合于测定20mg/L～400mg/L含量的蛋白质溶液。其干扰物质与双缩脲法相同，而且受他们的影响更大，硫醇和许多其他物质的存在会使结果严重偏差。另外要注意的是，加入福林试剂时要特别小心，试剂只在酸性pH环境中才稳定，上述提到...
当蛋白质的最适稳定量及标记的最佳pH值被确定以后便可进行标记。具体步骤如下： （1）根据用以标记的胶体金的总量计算出所需要的待标记蛋白质的总量。 （2）在电磁搅拌下，将蛋白质溶液加入胶体金溶液中（pH已调至PI超过0.5pH），加入蛋白质时应逐滴加入，1mg的蛋白质大约5min加完。 （3）在磁性搅拌下加入5%的 牛血 清白蛋白（BSA）使其终浓度为1%，或...
...++ 与蛋白质在碱性溶液中形成络合物，然后这个络合物还原磷钼磷-磷钨酸试剂（福林-酚试剂），结果得到深蓝色物。此法比双缩脲法灵敏得多，适合于测定20mg/L～400mg/L含量的蛋白质溶液。其干扰物质与双缩脲法相同，而且受他们的影响更大，硫醇和许多其他物质的存在会使结果严重偏差。另外要注意的是，加入福林试剂时要特别小心，试剂只在酸性pH环境中才稳定，上述提到...
...++ 与蛋白质在碱性溶液中形成络合物，然后这个络合物还原磷钼磷-磷钨酸试剂（福林-酚试剂），结果得到深蓝色物。此法比双缩脲法灵敏得多，适合于测定20mg/L～400mg/L含量的蛋白质溶液。其干扰物质与双缩脲法相同，而且受他们的影响更大，硫醇和许多其他物质的存在会使结果严重偏差。另外要注意的是，加入福林试剂时要特别小心，试剂只在酸性pH环境中才稳定，上述提到...
标记好的免疫金探针必须经过纯化处理以后才能用于免疫细胞化学染色。纯化的目的是除去其中未标记的蛋白质，未充分标记的胶体金以及在标记过程中可能形成的各种聚合物。
...体重量的16.3%, 人体干重 的54%。人体中估计有10万种以上的蛋白质。蛋白质主要由 氨基酸 组成，因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。 历史 1742年Beccari将面粉团不断用水洗去淀粉，分离出麦麸，实际上就是 谷蛋白 之一。 1841年Liebig发表了分析蛋白质的文章。 此后于1883年John Kjedahl发明了一个准确测定氮进而...
...体重量的16.3%, 人体干重 的54%。人体中估计有10万种以上的蛋白质。蛋白质主要由 氨基酸 组成，因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。 历史 1742年Beccari将面粉团不断用水洗去淀粉，分离出麦麸，实际上就是 谷蛋白 之一。 1841年Liebig发表了分析蛋白质的文章。 此后于1883年John Kjedahl发明了一个准确测定氮进而...
要制备高比度、高纯度与免疫化学活性好的标记物，首先要有高纯度、良好免疫活性的抗原。用作放射标记加网免疫分析的特异性，所以若用纯度不高的抗原作标记，则标记后必须采取适当的步骤除去杂质，以获得高纯度的标记物。标记对象的纯化应尽量采用温和的方法，否则在纯化操作中已受潜在性损伤的蛋白质（这时表面上活性可能还是良好的），再经标记反应时所受的损伤，活性就会显着降低，影响...
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